Endre søk
Begrens søket
1 - 7 of 7
RefereraExporteraLink til resultatlisten
Permanent link
Referera
Referensformat
  • apa
  • ieee
  • modern-language-association-8th-edition
  • vancouver
  • Annet format
Fler format
Språk
  • de-DE
  • en-GB
  • en-US
  • fi-FI
  • nn-NO
  • nn-NB
  • sv-SE
  • Annet språk
Fler språk
Utmatningsformat
  • html
  • text
  • asciidoc
  • rtf
Treff pr side
  • 5
  • 10
  • 20
  • 50
  • 100
  • 250
Sortering
  • Standard (Relevans)
  • Forfatter A-Ø
  • Forfatter Ø-A
  • Tittel A-Ø
  • Tittel Ø-A
  • Type publikasjon A-Ø
  • Type publikasjon Ø-A
  • Eldste først
  • Nyeste først
  • Skapad (Eldste først)
  • Skapad (Nyeste først)
  • Senast uppdaterad (Eldste først)
  • Senast uppdaterad (Nyeste først)
  • Disputationsdatum (tidligste først)
  • Disputationsdatum (siste først)
  • Standard (Relevans)
  • Forfatter A-Ø
  • Forfatter Ø-A
  • Tittel A-Ø
  • Tittel Ø-A
  • Type publikasjon A-Ø
  • Type publikasjon Ø-A
  • Eldste først
  • Nyeste først
  • Skapad (Eldste først)
  • Skapad (Nyeste først)
  • Senast uppdaterad (Eldste først)
  • Senast uppdaterad (Nyeste først)
  • Disputationsdatum (tidligste først)
  • Disputationsdatum (siste først)
Merk
Maxantalet träffar du kan exportera från sökgränssnittet är 250. Vid större uttag använd dig av utsökningar.
  • 1.
    Caja, Laia
    et al.
    Uppsala universitet, Medicinska och farmaceutiska vetenskapsområdet, Medicinska fakulteten, Institutionen för medicinsk biokemi och mikrobiologi. Uppsala universitet, Science for Life Laboratory, SciLifeLab. Uppsala universitet, Medicinska och farmaceutiska vetenskapsområdet, Medicinska och farmaceutiska vetenskapsområdet, centrumbildningar mm, Ludwiginstitutet för cancerforskning.
    Tzavlaki, Kalliopi
    Uppsala universitet, Science for Life Laboratory, SciLifeLab. Uppsala universitet, Medicinska och farmaceutiska vetenskapsområdet, Medicinska fakulteten, Institutionen för medicinsk biokemi och mikrobiologi. Uppsala universitet, Medicinska och farmaceutiska vetenskapsområdet, Medicinska och farmaceutiska vetenskapsområdet, centrumbildningar mm, Ludwiginstitutet för cancerforskning.
    Dadras, Mahsa Shahidi
    Uppsala universitet, Medicinska och farmaceutiska vetenskapsområdet, Medicinska och farmaceutiska vetenskapsområdet, centrumbildningar mm, Ludwiginstitutet för cancerforskning. Uppsala universitet, Medicinska och farmaceutiska vetenskapsområdet, Medicinska fakulteten, Institutionen för medicinsk biokemi och mikrobiologi. Uppsala universitet, Science for Life Laboratory, SciLifeLab.
    Tan, E-Jean
    Uppsala universitet, Medicinska och farmaceutiska vetenskapsområdet, Medicinska fakulteten, Institutionen för immunologi, genetik och patologi. Uppsala universitet, Science for Life Laboratory, SciLifeLab.
    Hatem, Gad
    Uppsala universitet, Science for Life Laboratory, SciLifeLab. Uppsala universitet, Medicinska och farmaceutiska vetenskapsområdet, Medicinska fakulteten, Institutionen för medicinsk biokemi och mikrobiologi. Uppsala universitet, Medicinska och farmaceutiska vetenskapsområdet, Medicinska och farmaceutiska vetenskapsområdet, centrumbildningar mm, Ludwiginstitutet för cancerforskning.
    Maturi, Naga Prathyusha
    Uppsala universitet, Medicinska och farmaceutiska vetenskapsområdet, Medicinska fakulteten, Institutionen för immunologi, genetik och patologi, Neuroonkologi. Uppsala universitet, Medicinska och farmaceutiska vetenskapsområdet, Medicinska och farmaceutiska vetenskapsområdet, centrumbildningar mm, Ludwiginstitutet för cancerforskning. Uppsala universitet, Medicinska och farmaceutiska vetenskapsområdet, Medicinska fakulteten, Institutionen för medicinsk biokemi och mikrobiologi. Uppsala universitet, Science for Life Laboratory, SciLifeLab.
    Morén, Anita
    Uppsala universitet, Science for Life Laboratory, SciLifeLab. Uppsala universitet, Medicinska och farmaceutiska vetenskapsområdet, Medicinska fakulteten, Institutionen för medicinsk biokemi och mikrobiologi. Uppsala universitet, Medicinska och farmaceutiska vetenskapsområdet, Medicinska och farmaceutiska vetenskapsområdet, centrumbildningar mm, Ludwiginstitutet för cancerforskning.
    Wik, Lotta
    Uppsala universitet, Medicinska och farmaceutiska vetenskapsområdet, Medicinska fakulteten, Institutionen för immunologi, genetik och patologi, Molekylära verktyg. Uppsala universitet, Science for Life Laboratory, SciLifeLab.
    Watanabe, Yukihide
    Uppsala universitet, Science for Life Laboratory, SciLifeLab. Uppsala universitet, Medicinska och farmaceutiska vetenskapsområdet, Medicinska och farmaceutiska vetenskapsområdet, centrumbildningar mm, Ludwiginstitutet för cancerforskning. Univ Tsukuba, Dept Expt Pathol, Fac Med, Tsukuba, Ibaraki, Japan.
    Savary, Katia
    Uppsala universitet, Medicinska och farmaceutiska vetenskapsområdet, Medicinska och farmaceutiska vetenskapsområdet, centrumbildningar mm, Ludwiginstitutet för cancerforskning. Uppsala universitet, Science for Life Laboratory, SciLifeLab. Univ Reims, UMR CNRS MEDyC 7369, Reims, France.
    Kamali-Moghaddam, Masood
    Uppsala universitet, Medicinska och farmaceutiska vetenskapsområdet, Medicinska fakulteten, Institutionen för immunologi, genetik och patologi, Molekylära verktyg. Uppsala universitet, Science for Life Laboratory, SciLifeLab.
    Uhrbom, Lene
    Uppsala universitet, Science for Life Laboratory, SciLifeLab. Uppsala universitet, Medicinska och farmaceutiska vetenskapsområdet, Medicinska fakulteten, Institutionen för immunologi, genetik och patologi, Neuroonkologi.
    Heldin, Carl-Henrik
    Uppsala universitet, Science for Life Laboratory, SciLifeLab. Uppsala universitet, Medicinska och farmaceutiska vetenskapsområdet, Medicinska fakulteten, Institutionen för medicinsk biokemi och mikrobiologi. Uppsala universitet, Medicinska och farmaceutiska vetenskapsområdet, Medicinska och farmaceutiska vetenskapsområdet, centrumbildningar mm, Ludwiginstitutet för cancerforskning.
    Moustakas, Aristidis
    Uppsala universitet, Medicinska och farmaceutiska vetenskapsområdet, Medicinska fakulteten, Institutionen för medicinsk biokemi och mikrobiologi. Uppsala universitet, Science for Life Laboratory, SciLifeLab.
    Snail regulates BMP and TGF beta pathways to control the differentiation status of glioma-initiating cells2018Inngår i: Oncogene, ISSN 0950-9232, E-ISSN 1476-5594, Vol. 37, nr 19, s. 2515-2531Artikkel i tidsskrift (Fagfellevurdert)
    Abstract [en]

    Glioblastoma multiforme is a brain malignancy characterized by high heterogeneity, invasiveness, and resistance to current therapies, attributes related to the occurrence of glioma stem cells (GSCs). Transforming growth factor beta (TGF beta) promotes self-renewal and bone morphogenetic protein (BMP) induces differentiation of GSCs. BMP7 induces the transcription factor Snail to promote astrocytic differentiation in GSCs and suppress tumor growth in vivo. We demonstrate that Snail represses stemness in GSCs. Snail interacts with SMAD signaling mediators, generates a positive feedback loop of BMP signaling and transcriptionally represses the TGFB1 gene, decreasing TGF beta 1 signaling activity. Exogenous TGF beta 1 counteracts Snail function in vitro, and in vivo promotes proliferation and re-expression of Nestin, confirming the importance of TGFB1 gene repression by Snail. In conclusion, novel insight highlights mechanisms whereby Snail differentially regulates the activity of the opposing BMP and TGF beta pathways, thus promoting an astrocytic fate switch and repressing stemness in GSCs.

  • 2.
    Ebai, Tonge
    et al.
    Uppsala universitet, Science for Life Laboratory, SciLifeLab. Uppsala universitet, Medicinska och farmaceutiska vetenskapsområdet, Medicinska fakulteten, Institutionen för immunologi, genetik och patologi, Molekylära verktyg.
    de Oliveira, Felipe Marques Souza
    Uppsala universitet, Science for Life Laboratory, SciLifeLab. Uppsala universitet, Medicinska och farmaceutiska vetenskapsområdet, Medicinska fakulteten, Institutionen för immunologi, genetik och patologi, Molekylära verktyg.
    Löf, Liza
    Uppsala universitet, Science for Life Laboratory, SciLifeLab. Uppsala universitet, Medicinska och farmaceutiska vetenskapsområdet, Medicinska fakulteten, Institutionen för immunologi, genetik och patologi, Molekylära verktyg.
    Wik, Lotta
    Uppsala universitet, Science for Life Laboratory, SciLifeLab. Uppsala universitet, Medicinska och farmaceutiska vetenskapsområdet, Medicinska fakulteten, Institutionen för immunologi, genetik och patologi, Molekylära verktyg.
    Schweiger, Caroline
    Charité Comprehensive Cancer Center, University of Berlin, Berlin, Germany; Institute of Pathology, Medical University of Graz, Graz, Austria; .
    Larsson, Anders
    Uppsala universitet, Medicinska och farmaceutiska vetenskapsområdet, Medicinska fakulteten, Institutionen för medicinska vetenskaper, Biokemisk struktur och funktion.
    Keilholtz, Ulrich
    Institute of Pathology, Medical University of Graz, Graz, Austria; .
    Haybaeck, Johannes
    Charité Comprehensive Cancer Center, University of Berlin, Berlin, Germany; Department of Pathology, Otto von Guericke University Magdeburg, Magdeburg, Germany..
    Landegren, Ulf
    Uppsala universitet, Science for Life Laboratory, SciLifeLab. Uppsala universitet, Medicinska och farmaceutiska vetenskapsområdet, Medicinska fakulteten, Institutionen för immunologi, genetik och patologi, Molekylära verktyg.
    Kamali-Moghaddam, Masood
    Uppsala universitet, Science for Life Laboratory, SciLifeLab. Uppsala universitet, Medicinska och farmaceutiska vetenskapsområdet, Medicinska fakulteten, Institutionen för immunologi, genetik och patologi, Molekylära verktyg.
    Analytically Sensitive Protein Detection in Microtiter Plates by Proximity Ligation with Rolling Circle Amplification2017Inngår i: Clinical Chemistry, ISSN 0009-9147, E-ISSN 1530-8561, Vol. 63, nr 9, s. 1497-1505Artikkel i tidsskrift (Fagfellevurdert)
    Abstract [en]

    BACKGROUND: Detecting proteins at low concentrations in plasma is crucial for early diagnosis. Current techniques in clinical routine, such as sandwich ELISA, provide sensitive protein detection because of a dependence on target recognition by pairs of antibodies, but detection of still lower protein concentrations is often called for. Proximity ligation assay with rolling circle amplification (PLARCA) is a modified proximity ligation assay (PLA) for analytically specific and sensitive protein detection via binding of target proteins by 3 antibodies, and signal amplification via rolling circle amplification (RCA) in microtiter wells, easily adapted to instrumentation in use in hospitals.

    METHODS: Proteins captured by immobilized antibodies were detected using a pair of oligonucleotide-conjugated antibodies. Upon target recognition, these PLA probes guided oligonucleotide ligation, followed by amplification via RCA of circular DNA strands that formed in the reaction. The RCA products were detected by horseradish peroxidase-labeled oligonucleotides to generate colorimetric reaction products with readout in an absorbance microplate reader.

    RESULTS: We compared detection of interleukin (IL)-4, IL-6, IL-8, p53, and growth differentiation factor-15 by PLARCA and conventional sandwich ELISA or immuno RCA. PLARCA detected lower concentrations of proteins and exhibited a broader dynamic range compared ELISA and iRCA using the same antibodies. IL-4 and IL-6 were detected in clinical samples at femtomolar concentrations, considerably lower than for ELISA.

    CONCLUSIONS: PLARCA offers detection of lower protein levels and increased dynamic ranges compared to ELISA. The PLARCA procedure may be adapted to routine instrumentation available in hospitals and research laboratories.

  • 3.
    Franzen, Bo
    et al.
    Karolinska Inst, Canc Ctr Karolinska, Dept Pathol & Oncol, Stockholm, Sweden; Univ Hosp, Stockholm, Sweden.
    Kamali-Moghaddam, Masood
    Uppsala universitet, Science for Life Laboratory, SciLifeLab. Uppsala universitet, Medicinska och farmaceutiska vetenskapsområdet, Medicinska fakulteten, Institutionen för immunologi, genetik och patologi, Molekylära verktyg.
    Alexeyenko, Andrey
    Karolinska Inst, Dept Microbiol Tumor & Cell Biol MTC, Stockholm, Sweden;Natl Bioinformat Infrastruct Sweden, Sci Life Lab, Solna, Sweden.
    Hatschek, Thomas
    Karolinska Inst, Canc Ctr Karolinska, Dept Pathol & Oncol, Stockholm, Sweden; Univ Hosp, Stockholm, Sweden.
    Becker, Susanne
    Karolinska Inst, Dept Microbiol Tumor & Cell Biol MTC, Stockholm, Sweden;Natl Bioinformat Infrastruct Sweden, Sci Life Lab, Solna, Sweden.
    Wik, Lotta
    Uppsala universitet, Science for Life Laboratory, SciLifeLab. Uppsala universitet, Medicinska och farmaceutiska vetenskapsområdet, Medicinska fakulteten, Institutionen för immunologi, genetik och patologi, Molekylära verktyg.
    Kierkegaard, Jonas
    BrostCtr City, Stockholm, Sweden;Capio St Gorans Sjukhus, Stockholm, Sweden.
    Eriksson, Annika
    Karolinska Inst, CMM, Neurogenet Unit, KIGene,MMK, Stockholm, Sweden.
    Muppani, Naveen R.
    Uppsala universitet, Science for Life Laboratory, SciLifeLab. Uppsala universitet, Medicinska och farmaceutiska vetenskapsområdet, Medicinska fakulteten, Institutionen för immunologi, genetik och patologi.
    Auer, Gert
    Karolinska Inst, Canc Ctr Karolinska, Dept Pathol & Oncol, Stockholm, Sweden;Univ Hosp, Stockholm, Sweden.
    Landegren, Ulf
    Uppsala universitet, Science for Life Laboratory, SciLifeLab. Uppsala universitet, Medicinska och farmaceutiska vetenskapsområdet, Medicinska fakulteten, Institutionen för immunologi, genetik och patologi, Molekylära verktyg.
    Lewensohn, Rolf
    Karolinska Inst, Canc Ctr Karolinska, Dept Pathol & Oncol, Stockholm, Sweden;Univ Hosp, Stockholm, Sweden.
    A fine-needle aspiration-based protein signature discriminates benign from malignant breast lesions2018Inngår i: Molecular Oncology, ISSN 1574-7891, E-ISSN 1878-0261, Vol. 12, nr 9, s. 1415-1428Artikkel i tidsskrift (Fagfellevurdert)
    Abstract [en]

    There are increasing demands for informative cancer biomarkers, accessible via minimally invasive procedures, both for initial diagnostics and to follow-up personalized cancer therapy. Fine-needle aspiration (FNA) biopsy provides ready access to relevant tissues; however, the minute sample amounts require sensitive multiplex molecular analysis to achieve clinical utility. We have applied proximity extension assays (PEA) and NanoString (NS) technology for analyses of proteins and of RNA, respectively, in FNA samples. Using samples from patients with breast cancer (BC, n=25) or benign lesions (n=33), we demonstrate that these FNA-based molecular analyses (a) can offer high sensitivity and reproducibility, (b) may provide correct diagnosis in shorter time and at a lower cost than current practice, (c) correlate with results from routine analysis (i.e., benchmarking against immunohistochemistry tests for ER, PR, HER2, and Ki67), and (d) may also help identify new markers related to immunotherapy. A specific 11-protein signature, including FGF binding protein 1, decorin, and furin, distinguished all cancer patient samples from all benign lesions in our main cohort and in smaller replication cohort. Due to the minimally traumatic sampling and rich molecular information, this combined proteomics and transcriptomic methodology is promising for diagnostics and evaluation of treatment efficacy in BC.

  • 4.
    Hammond, Maria
    et al.
    Uppsala universitet, Medicinska och farmaceutiska vetenskapsområdet, Medicinska fakulteten, Institutionen för immunologi, genetik och patologi. Uppsala universitet, Science for Life Laboratory, SciLifeLab.
    Wik, Lotta
    Uppsala universitet, Medicinska och farmaceutiska vetenskapsområdet, Medicinska fakulteten, Institutionen för immunologi, genetik och patologi. Uppsala universitet, Science for Life Laboratory, SciLifeLab.
    Deslys, Jean-Philippe
    Comoy, Emmanuel
    Linné, Tommy
    Landegren, Ulf
    Uppsala universitet, Medicinska och farmaceutiska vetenskapsområdet, Medicinska fakulteten, Institutionen för immunologi, genetik och patologi. Uppsala universitet, Science for Life Laboratory, SciLifeLab.
    Kamali-Moghaddam, Masood
    Uppsala universitet, Medicinska och farmaceutiska vetenskapsområdet, Medicinska fakulteten, Institutionen för immunologi, genetik och patologi. Uppsala universitet, Science for Life Laboratory, SciLifeLab.
    Sensitive detection of aggregated prion protein via proximity ligation2014Inngår i: Prion, ISSN 1933-6896, E-ISSN 1933-690X, Vol. 8, nr 3, s. 261-265Artikkel i tidsskrift (Fagfellevurdert)
    Abstract [en]

    The DNA assisted solid-phase proximity ligation assay (SP-PLA) provides a unique opportunity to specifically detect prion protein (PrP) aggregates by investigating the collocation of three or more copies of the specific protein. We have developed a SP-PLA that can detect PrP aggregates in brain homogenates from infected hamsters even after a 10(7)-fold dilution. In contrast, brain homogenate from uninfected animals did not generate a detectable signal at hundred-fold higher concentration. Using either of the two monoclonal anti-PrP antibodies 3F4 and 6H4 we successfully detected low concentrations of aggregated PrP. The presented results provide a proof of concept that this method might be an interesting tool in the development of diagnostic approaches of prion diseases.

  • 5.
    Kamali-Moghaddam, Masood
    et al.
    Uppsala universitet, Medicinska och farmaceutiska vetenskapsområdet, Medicinska fakulteten, Institutionen för immunologi, genetik och patologi, Molekylära verktyg.
    Löf, Liza
    Uppsala universitet, Medicinska och farmaceutiska vetenskapsområdet, Medicinska fakulteten, Institutionen för immunologi, genetik och patologi, Molekylära verktyg.
    Oliveir, Felipe
    Uppsala universitet, Medicinska och farmaceutiska vetenskapsområdet, Medicinska fakulteten, Institutionen för immunologi, genetik och patologi, Molekylära verktyg.
    Wik, Lotta
    Uppsala universitet, Medicinska och farmaceutiska vetenskapsområdet, Medicinska fakulteten, Institutionen för immunologi, genetik och patologi, Molekylära verktyg.
    Wu, Di
    Uppsala universitet, Medicinska och farmaceutiska vetenskapsområdet, Medicinska fakulteten, Institutionen för immunologi, genetik och patologi, Molekylära verktyg.
    Yan, Junhong
    Uppsala universitet, Medicinska och farmaceutiska vetenskapsområdet, Medicinska fakulteten, Institutionen för immunologi, genetik och patologi, Molekylära verktyg.
    Advanced Molecular Tools for Proteomic Analyses of Microvesicles2014Inngår i: Protein Science, ISSN 0961-8368, E-ISSN 1469-896X, Vol. 23, s. 102-102Artikkel i tidsskrift (Annet vitenskapelig)
  • 6. Larssen, Pia
    et al.
    Wik, Lotta
    Uppsala universitet, Science for Life Laboratory, SciLifeLab.
    Czarnewski, Paulo
    Eldh, Maria
    Löf, Liza
    Uppsala universitet, Science for Life Laboratory, SciLifeLab. Uppsala universitet, Medicinska och farmaceutiska vetenskapsområdet, Medicinska fakulteten, Institutionen för immunologi, genetik och patologi.
    Ronquist, Göran
    Uppsala universitet, Medicinska och farmaceutiska vetenskapsområdet, Medicinska fakulteten, Institutionen för medicinska vetenskaper, Biokemisk struktur och funktion.
    Dubois, Louise
    Uppsala universitet, Medicinska och farmaceutiska vetenskapsområdet, Medicinska fakulteten, Institutionen för medicinska vetenskaper, Biokemisk struktur och funktion.
    Freyhult, Eva
    Uppsala universitet, Medicinska och farmaceutiska vetenskapsområdet, Medicinska fakulteten, Institutionen för medicinska vetenskaper, Cancerfarmakologi och beräkningsmedicin. Uppsala universitet, Science for Life Laboratory, SciLifeLab.
    Gallant, Caroline
    Uppsala universitet, Science for Life Laboratory, SciLifeLab. Uppsala universitet, Medicinska och farmaceutiska vetenskapsområdet, Medicinska fakulteten, Institutionen för immunologi, genetik och patologi.
    Oelrich, Johan
    Uppsala universitet, Science for Life Laboratory, SciLifeLab. Uppsala universitet, Medicinska och farmaceutiska vetenskapsområdet, Medicinska fakulteten, Institutionen för immunologi, genetik och patologi, Molekylära verktyg.
    Larsson, Anders
    Uppsala universitet, Medicinska och farmaceutiska vetenskapsområdet, Medicinska fakulteten, Institutionen för medicinska vetenskaper, Biokemisk struktur och funktion.
    Ronquist, Gunnar
    Uppsala universitet, Medicinska och farmaceutiska vetenskapsområdet, Medicinska fakulteten, Institutionen för medicinska vetenskaper, Biokemisk struktur och funktion.
    Villablanca, Eduardo
    Landegren, Ulf
    Uppsala universitet, Medicinska och farmaceutiska vetenskapsområdet, Medicinska fakulteten, Institutionen för immunologi, genetik och patologi. Uppsala universitet, Science for Life Laboratory, SciLifeLab.
    Gabrielsson, Susanne
    Kamali-Moghaddam, Masood
    Uppsala universitet, Medicinska och farmaceutiska vetenskapsområdet, Medicinska fakulteten, Institutionen för immunologi, genetik och patologi. Uppsala universitet, Science for Life Laboratory, SciLifeLab.
    Tracing Cellular Origin of Human Exosomes Using Multiplex Proximity Extension Assay2017Inngår i: Molecular & cellular proteomics (online), ISSN 1535-9476, E-ISSN 1535-9484, Vol. 16, nr 3, s. 502-511Artikkel i tidsskrift (Fagfellevurdert)
    Abstract [en]

    Extracellular vesicles (EVs) are membrane-coated objects such as exosomes and microvesicles, released by many cell-types. Their presence in body fluids and the variable surface composition and content render them attractive potential biomarkers. The ability to determine their cellular origin could greatly move the field forward. We used multiplex proximity extension assays (PEA) to identify with high specificity and sensitivity the protein profiles of exosomes of different origins, including seven cell lines and two different body fluids. By comparing cells and exosomes, we successfully identified the cells originating the exosomes. Furthermore, by principal component analysis of protein patterns human milk EVs and prostasomes released from prostate acinar cells clustered with cell lines from breast and prostate tissues, respectively. Milk exosomes uniquely expressed CXCL5, MIA and KLK6, while prostasomes carried NKX31, GSTP1 and SRC, highlighting that EVs originating from different origins express distinct proteins. In conclusion, PEA provides a powerful protein screening tool in exosome research, for purposes of identifying the cell source of exosomes, or new biomarkers in diseases such as cancer and inflammation.

  • 7.
    Wu, Di
    et al.
    Uppsala universitet, Medicinska och farmaceutiska vetenskapsområdet, Medicinska fakulteten, Institutionen för immunologi, genetik och patologi, Molekylära verktyg. Uppsala universitet, Science for Life Laboratory, SciLifeLab.
    Yan, Junhong
    Uppsala universitet, Medicinska och farmaceutiska vetenskapsområdet, Medicinska fakulteten, Institutionen för immunologi, genetik och patologi, Molekylära verktyg. Uppsala universitet, Science for Life Laboratory, SciLifeLab.
    Shen, Xia
    Univ Edinburgh, Usher Inst Populat Hlth Sci & Informat, Ctr Global Hlth Res, Teviot Pl, Edinburgh EH8 9AG, Midlothian, Scotland;Karolinska Inst, Dept Med Epidemiol & Biostat, Nobels Vag 12 A, SE-17177 Stockholm, Sweden;Sun Yat Sen Univ, Sch Life Sci, State Key Lab Biocontrol, Biostat Grp, CN-510000 Guangzhou, Guangdong, Peoples R China.
    Sun, Yu
    Uppsala universitet, Teknisk-naturvetenskapliga vetenskapsområdet, Biologiska sektionen, Institutionen för cell- och molekylärbiologi, Molekylär evolution. South China Agr Univ, Coll Life Sci, Guangdong Prov Key Lab Prot Funct & Regulat Agr O, Guangzhou 510642, Guangdong, Peoples R China.
    Thulin, Måns
    Uppsala universitet, Humanistisk-samhällsvetenskapliga vetenskapsområdet, Samhällsvetenskapliga fakulteten, Statistiska institutionen. Univ Edinburgh, Sch Math, Teviot Pl, Edinburgh EH8 9AG, Midlothian, Scotland;Univ Edinburgh, Maxwell Inst Math Sci, Teviot Pl, Edinburgh EH8 9AG, Midlothian, Scotland.
    Cai, Yanling
    Second Peoples Hosp Shenzhen, Inst Translat Med, CN-518000 Shenzhen, Peoples R China.
    Wik, Lotta
    Uppsala universitet, Medicinska och farmaceutiska vetenskapsområdet, Medicinska fakulteten, Institutionen för immunologi, genetik och patologi, Molekylära verktyg. Uppsala universitet, Science for Life Laboratory, SciLifeLab.
    Shen, Qiujin
    Uppsala universitet, Science for Life Laboratory, SciLifeLab. Uppsala universitet, Medicinska och farmaceutiska vetenskapsområdet, Medicinska fakulteten, Institutionen för immunologi, genetik och patologi, Molekylära verktyg.
    Oelrich, Johan
    Vesicode AB, Nobels Vag 16, SE-17165 Solna, Sweden.
    Qian, Xiaoyan
    Stockholm Univ, Sci Life Lab, Dept Biochem & Biophys, SE-17165 Solna, Sweden.
    Dubois, Louise
    Uppsala universitet, Medicinska och farmaceutiska vetenskapsområdet, Medicinska fakulteten, Institutionen för medicinska vetenskaper, Klinisk kemi.
    Ronquist, Göran
    Uppsala universitet, Medicinska och farmaceutiska vetenskapsområdet, Medicinska fakulteten, Institutionen för medicinska vetenskaper, Klinisk kemi.
    Nilsson, Mats
    Stockholm Univ, Sci Life Lab, Dept Biochem & Biophys, SE-17165 Solna, Sweden.
    Landegren, Ulf
    Uppsala universitet, Medicinska och farmaceutiska vetenskapsområdet, Medicinska fakulteten, Institutionen för immunologi, genetik och patologi, Molekylära verktyg. Uppsala universitet, Science for Life Laboratory, SciLifeLab.
    Kamali-Moghaddam, Masood
    Uppsala universitet, Medicinska och farmaceutiska vetenskapsområdet, Medicinska fakulteten, Institutionen för immunologi, genetik och patologi, Molekylära verktyg. Uppsala universitet, Science for Life Laboratory, SciLifeLab.
    Profiling surface proteins on individual exosomes using a proximity barcoding assay2019Inngår i: Nature Communications, ISSN 2041-1723, E-ISSN 2041-1723, Vol. 10, artikkel-id 3854Artikkel i tidsskrift (Fagfellevurdert)
    Abstract [en]

    Exosomes have been implicated in numerous biological processes, and they may serve as important disease markers. Surface proteins on exosomes carry information about their tissues of origin. Because of the heterogeneity of exosomes it is desirable to investigate them individually, but this has so far remained impractical. Here, we demonstrate a proximity-dependent barcoding assay to profile surface proteins of individual exosomes using antibody-DNA conjugates and next-generation sequencing. We first validate the method using artificial streptavidin-oligonucleotide complexes, followed by analysis of the variable composition of surface proteins on individual exosomes, derived from human body fluids or cell culture media. Exosomes from different sources are characterized by the presence of specific combinations of surface proteins and their abundance, allowing exosomes to be separately quantified in mixed samples to serve as markers for tissue-specific engagement in disease.

1 - 7 of 7
RefereraExporteraLink til resultatlisten
Permanent link
Referera
Referensformat
  • apa
  • ieee
  • modern-language-association-8th-edition
  • vancouver
  • Annet format
Fler format
Språk
  • de-DE
  • en-GB
  • en-US
  • fi-FI
  • nn-NO
  • nn-NB
  • sv-SE
  • Annet språk
Fler språk
Utmatningsformat
  • html
  • text
  • asciidoc
  • rtf