Change search
CiteExportLink to record
Permanent link

Direct link
Cite
Citation style
  • apa
  • ieee
  • modern-language-association-8th-edition
  • vancouver
  • Other style
More styles
Language
  • de-DE
  • en-GB
  • en-US
  • fi-FI
  • nn-NO
  • nn-NB
  • sv-SE
  • Other locale
More languages
Output format
  • html
  • text
  • asciidoc
  • rtf
Smarta val av metall‐kelatorkomplex optimerar proteinrening med IMAC
Uppsala University, Disciplinary Domain of Science and Technology, Biology, Biology Education Centre. (12-X8)
Uppsala University, Disciplinary Domain of Science and Technology, Biology, Biology Education Centre. (12-X8)
Uppsala University, Disciplinary Domain of Science and Technology, Biology, Biology Education Centre. (12-X8)
Uppsala University, Disciplinary Domain of Science and Technology, Biology, Biology Education Centre. (12-X8)
Show others and affiliations
2012 (Swedish)Independent thesis Basic level (degree of Bachelor), 10 credits / 15 HE creditsStudent thesis
Abstract [sv]

På beställning av GE Healthcare AB har en sammanställning gjorts över interaktionen mellan metalljoner och kelatorer samt metalljoner och proteiner vid immobiliserad metalljonsaffinitetskromatografi (IMAC). Kelatorer är kemiska föreningar som kan användas för att binda metalljoner. Denna sammanställning kan användas som en vägledning för optimering av IMAC.

Det är ett vedertaget faktum att bindningsstyrkan mellan metalljoner och proteiner, bland annat, beror på hur många bindningsställen på metalljonen som finns kvar för proteiner att binda till. Desto fler bindningsställen kelatorn upptar på metalljonen, desto svagare blir interaktionen med proteinet. Denna sammanställning är begränsad till ett antal metalljoner, som till exempel Cu2+, Ni2+, Co2+, Zn2+ och Fe3+, och kelatorerna ”Iminodiacetic acid” (IDA), ”tris(2-aminoethyl)amine” (TREN), ”1,4,7-triazacyclononane” (tacn), ”tris(carboxymethyl)ethylenediamine” (TED) och ”nitrilotriacetic acid” (NTA).

Några intressanta skillnader i bindningsstyrkan mellan ett antal intermediära metalljoner, kopplade till en kelator, och proteiner har framkommit i denna studie. Dessa relationer, för kelatorerna IDA, TREN och tacn, finns redovisade nedan (starkast bindningsaffinitet längst till vänster).

IDA: Cu2+ > Ni2+>Zn2+>Co2+

TREN: Cu2+ > Ni2+

Tacn: Cu2+ > Ni2+ > Zn2+ > Co2+ > Cr2+ ≈ Mn2+

Place, publisher, year, edition, pages
2012.
Keyword [sv]
IMAC, metallkelat-komplex
National Category
Analytical Chemistry
Identifiers
URN: urn:nbn:se:uu:diva-175255OAI: oai:DiVA.org:uu-175255DiVA, id: diva2:530716
Educational program
Molecular Biotechnology Engineering Programme
Uppsok
Physics, Chemistry, Mathematics
Supervisors
Examiners
Available from: 2012-06-19 Created: 2012-06-04 Last updated: 2012-06-19Bibliographically approved

Open Access in DiVA

Smart val av metall-kelatkomplex optimerar proteinrening med IMAC(714 kB)568 downloads
File information
File name FULLTEXT01.pdfFile size 714 kBChecksum SHA-512
e34d6399b91749c7c19bd1e1eb81b97d5b404d3ed7e2c0967ad5785a399f3094b4ddeed83e0d8913165b5f185fc66c6b7876f8b0f13bf6898a8e540f51f10e1a
Type fulltextMimetype application/pdf

By organisation
Biology Education Centre
Analytical Chemistry

Search outside of DiVA

GoogleGoogle Scholar
Total: 568 downloads
The number of downloads is the sum of all downloads of full texts. It may include eg previous versions that are now no longer available

urn-nbn

Altmetric score

urn-nbn
Total: 961 hits
CiteExportLink to record
Permanent link

Direct link
Cite
Citation style
  • apa
  • ieee
  • modern-language-association-8th-edition
  • vancouver
  • Other style
More styles
Language
  • de-DE
  • en-GB
  • en-US
  • fi-FI
  • nn-NO
  • nn-NB
  • sv-SE
  • Other locale
More languages
Output format
  • html
  • text
  • asciidoc
  • rtf