Ändra sökning
RefereraExporteraLänk till posten
Permanent länk

Direktlänk
Referera
Referensformat
  • apa
  • ieee
  • modern-language-association-8th-edition
  • vancouver
  • Annat format
Fler format
Språk
  • de-DE
  • en-GB
  • en-US
  • fi-FI
  • nn-NO
  • nn-NB
  • sv-SE
  • Annat språk
Fler språk
Utmatningsformat
  • html
  • text
  • asciidoc
  • rtf
Stabilized Cyclic Peptides as Scavengers of Autoantibodies: Neutralization of Anticitrullinated Protein/Peptide Antibodies in Rheumatoid Arthritis
Uppsala universitet, Medicinska och farmaceutiska vetenskapsområdet, Farmaceutiska fakulteten, Institutionen för läkemedelskemi, Farmakognosi.
Karolinska Inst, Karolinska Univ Hosp, Dept Med Solna, Rheumatol Unit, Rheumatol Clin D2 01, S-17176 Stockholm, Sweden.
Royal Inst Technol KTH, Scilifelab, Appl Phys, Expt Biomol Phys, Tomtebodavagen 23, S-17165 Stockholm, Sweden.
Karolinska Inst, Karolinska Univ Hosp, Dept Med Solna, Rheumatol Unit, Rheumatol Clin D2 01, S-17176 Stockholm, Sweden.
Visa övriga samt affilieringar
2018 (Engelska)Ingår i: ACS Chemical Biology, ISSN 1554-8929, E-ISSN 1554-8937, Vol. 13, nr 6, s. 1525-1535Artikel i tidskrift (Refereegranskat) Published
Abstract [en]

The occurrence of autoantibodies is a hallmark of rheumatoid arthritis, specifically those autoantibodies targeting proteins containing the arginine-derived amino acid citrulline. There is strong evidence showing that the occurrence of anticitrullinated protein/peptide antibodies (ACPA) are involved in disease progression, and ACPA was recently shown to induce pain in animals. Here, we explore a novel concept useful for research, diagnostics, and possibly therapy of autoimmune diseases, namely, to directly target and neutralize autoantibodies using peptide binders. A high-affinity peptide-based scavenger of ACPA was developed by grafting a citrullinated epitope derived from human fibrinogen into a naturally occurring stable peptide scaffold. The best scavenger comprises the truncated epitope alpha-fibrinogen, [Cit573]fib(566-580), grafted into the scaffold sunflower trypsin inhibitor-1, SFTI-1. The final peptide demonstrates low nanomolar apparent affinity and superior stability.

Ort, förlag, år, upplaga, sidor
AMER CHEMICAL SOC , 2018. Vol. 13, nr 6, s. 1525-1535
Nationell ämneskategori
Reumatologi och inflammation
Identifikatorer
URN: urn:nbn:se:uu:diva-358527DOI: 10.1021/acschembio.8b00118ISI: 000435746200015PubMedID: 29630823OAI: oai:DiVA.org:uu-358527DiVA, id: diva2:1244847
Forskningsfinansiär
Vetenskapsrådet, 2012-5063Vetenskapsrådet, 2017-02577Stiftelsen för strategisk forskning (SSF), F06-0058Reumatikerförbundet, R-755861Stockholms läns landsting, 20160378Tillgänglig från: 2018-09-03 Skapad: 2018-09-03 Senast uppdaterad: 2018-09-03Bibliografiskt granskad

Open Access i DiVA

Fulltext saknas i DiVA

Övriga länkar

Förlagets fulltextPubMed

Sök vidare i DiVA

Av författaren/redaktören
Gunasekera, SunithiGöransson, Ulf
Av organisationen
Farmakognosi
I samma tidskrift
ACS Chemical Biology
Reumatologi och inflammation

Sök vidare utanför DiVA

GoogleGoogle Scholar

doi
pubmed
urn-nbn

Altmetricpoäng

doi
pubmed
urn-nbn
Totalt: 50 träffar
RefereraExporteraLänk till posten
Permanent länk

Direktlänk
Referera
Referensformat
  • apa
  • ieee
  • modern-language-association-8th-edition
  • vancouver
  • Annat format
Fler format
Språk
  • de-DE
  • en-GB
  • en-US
  • fi-FI
  • nn-NO
  • nn-NB
  • sv-SE
  • Annat språk
Fler språk
Utmatningsformat
  • html
  • text
  • asciidoc
  • rtf