Ändra sökning
RefereraExporteraLänk till posten
Permanent länk

Direktlänk
Referera
Referensformat
  • apa
  • ieee
  • modern-language-association-8th-edition
  • vancouver
  • Annat format
Fler format
Språk
  • de-DE
  • en-GB
  • en-US
  • fi-FI
  • nn-NO
  • nn-NB
  • sv-SE
  • Annat språk
Fler språk
Utmatningsformat
  • html
  • text
  • asciidoc
  • rtf
Thermodynamics of protein destabilization in live cells
Stockholms universitet, Naturvetenskapliga fakulteten, Institutionen för biokemi och biofysik.
Stockholms universitet, Naturvetenskapliga fakulteten, Institutionen för biokemi och biofysik.
Stockholms universitet, Naturvetenskapliga fakulteten, Institutionen för biokemi och biofysik.
Stockholms universitet, Naturvetenskapliga fakulteten, Institutionen för biokemi och biofysik.
Visa övriga samt affilieringar
Antal upphovsmän: 112015 (Engelska)Ingår i: Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, ISSN 0027-8424, E-ISSN 1091-6490, Vol. 112, nr 40, s. 12402-12407Artikel i tidskrift (Refereegranskat) Published
Abstract [en]

Although protein folding and stability have been well explored under simplified conditions in vitro, it is yet unclear how these basic self-organization events are modulated by the crowded interior of live cells. To find out, we use here in-cell NMR to follow at atomic resolution the thermal unfolding of a beta-barrel protein inside mammalian and bacterial cells. Challenging the view from in vitro crowding effects, we find that the cells destabilize the protein at 37 degrees C but with a conspicuous twist: While the melting temperature goes down the cold unfolding moves into the physiological regime, coupled to an augmented heat-capacity change. The effect seems induced by transient, sequence-specific, interactions with the cellular components, acting preferentially on the unfolded ensemble. This points to a model where the in vivo influence on protein behavior is case specific, determined by the individual protein's interplay with the functionally optimized interaction landscape of the cellular interior.

Ort, förlag, år, upplaga, sidor
2015. Vol. 112, nr 40, s. 12402-12407
Nyckelord [en]
thermodynamics, protein stability, crowding, in vivo, NMR
Nationell ämneskategori
Biologiska vetenskaper
Identifikatorer
URN: urn:nbn:se:su:diva-123537DOI: 10.1073/pnas.1511308112ISI: 000363125400053OAI: oai:DiVA.org:su-123537DiVA, id: diva2:874590
Tillgänglig från: 2015-11-27 Skapad: 2015-11-27 Senast uppdaterad: 2017-12-01Bibliografiskt granskad

Open Access i DiVA

Fulltext saknas i DiVA

Övriga länkar

Förlagets fulltext

Sök vidare i DiVA

Av författaren/redaktören
Danielsson, JensMu, XinLang, LisaWang, HuabingOliveberg, Mikael
Av organisationen
Institutionen för biokemi och biofysik
I samma tidskrift
Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America
Biologiska vetenskaper

Sök vidare utanför DiVA

GoogleGoogle Scholar

doi
urn-nbn

Altmetricpoäng

doi
urn-nbn
Totalt: 55 träffar
RefereraExporteraLänk till posten
Permanent länk

Direktlänk
Referera
Referensformat
  • apa
  • ieee
  • modern-language-association-8th-edition
  • vancouver
  • Annat format
Fler format
Språk
  • de-DE
  • en-GB
  • en-US
  • fi-FI
  • nn-NO
  • nn-NB
  • sv-SE
  • Annat språk
Fler språk
Utmatningsformat
  • html
  • text
  • asciidoc
  • rtf