Digitala Vetenskapliga Arkivet

Ändra sökning
RefereraExporteraLänk till posten
Permanent länk

Direktlänk
Referera
Referensformat
  • apa
  • ieee
  • modern-language-association-8th-edition
  • vancouver
  • Annat format
Fler format
Språk
  • de-DE
  • en-GB
  • en-US
  • fi-FI
  • nn-NO
  • nn-NB
  • sv-SE
  • Annat språk
Fler språk
Utmatningsformat
  • html
  • text
  • asciidoc
  • rtf
Enthalpy-entropy compensation at play in human copper ion transfer
Umeå universitet, Teknisk-naturvetenskapliga fakulteten, Kemiska institutionen. (Pernilla Wittung-Stafshede)
Umeå universitet, Teknisk-naturvetenskapliga fakulteten, Kemiska institutionen. (Gerhard Gröbner)
Umeå universitet, Teknisk-naturvetenskapliga fakulteten, Kemiska institutionen. (Pernilla Wittung-Stafshede)
2015 (Engelska)Ingår i: Scientific Reports, ISSN 2045-2322, E-ISSN 2045-2322, Vol. 5, artikel-id 10518Artikel i tidskrift (Refereegranskat) Published
Abstract [en]

Copper (Cu) is an essential trace element but toxic in free form. After cell uptake, Cu is transferred, via direct protein-protein interactions, from the chaperone Atox1 to the Wilson disease protein (WD) for incorporation into Cu-dependent enzymes. Cu binds to a conserved C1XXC2 motif in the chaperone as well as in each of the cytoplasmic metal-binding domains of WD. Here, we dissect mechanism and thermodynamics of Cu transfer from Atox1 to the fourth metal binding domain of WD. Using chromatography and calorimetry together with single Cys-to-Ala variants, we demonstrate that Cu-dependent protein heterocomplexes require the presence of C-1 but not C-2. Comparison of thermodynamic parameters for mutant versus wild type reactions reveals that the wild type reaction involves strong entropy-enthalpy compensation. This property is explained by a dynamic inter-conversion of Cu-Cys coordinations in the wild type ensemble and may provide functional advantage by protecting against Cu mis-ligation and bypassing enthalpic traps.

Ort, förlag, år, upplaga, sidor
2015. Vol. 5, artikel-id 10518
Nyckelord [en]
copper chaperone, Atox1, Wilson disease protein, metal transport, size exclusion chromatography, thermodynamics, calorimetry
Nationell ämneskategori
Biofysik Biokemi och molekylärbiologi Oorganisk kemi
Forskningsämne
biokemi
Identifikatorer
URN: urn:nbn:se:umu:diva-106506DOI: 10.1038/srep10518ISI: 000355537200002PubMedID: 26013029OAI: oai:DiVA.org:umu-106506DiVA, id: diva2:841993
Tillgänglig från: 2015-07-16 Skapad: 2015-07-14 Senast uppdaterad: 2018-06-07Bibliografiskt granskad

Open Access i DiVA

fulltext(1442 kB)188 nedladdningar
Filinformation
Filnamn FULLTEXT01.pdfFilstorlek 1442 kBChecksumma SHA-512
f03eb332205e6765787b00201d200f18c419ed1659c45020d16ac45854ce3b5c459dcd37d2b9f77f637bd5d703e919da3851bf3c8dcf6aaf18ae12a10bffcb11
Typ fulltextMimetyp application/pdf

Övriga länkar

Förlagets fulltextPubMed

Sök vidare i DiVA

Av författaren/redaktören
Niemiec, Moritz S.Dingeldein, Artur P. G.Wittung-Stafshede, Pernilla
Av organisationen
Kemiska institutionen
I samma tidskrift
Scientific Reports
BiofysikBiokemi och molekylärbiologiOorganisk kemi

Sök vidare utanför DiVA

GoogleGoogle Scholar
Totalt: 188 nedladdningar
Antalet nedladdningar är summan av nedladdningar för alla fulltexter. Det kan inkludera t.ex tidigare versioner som nu inte längre är tillgängliga.

doi
pubmed
urn-nbn

Altmetricpoäng

doi
pubmed
urn-nbn
Totalt: 311 träffar
RefereraExporteraLänk till posten
Permanent länk

Direktlänk
Referera
Referensformat
  • apa
  • ieee
  • modern-language-association-8th-edition
  • vancouver
  • Annat format
Fler format
Språk
  • de-DE
  • en-GB
  • en-US
  • fi-FI
  • nn-NO
  • nn-NB
  • sv-SE
  • Annat språk
Fler språk
Utmatningsformat
  • html
  • text
  • asciidoc
  • rtf