Ändra sökning
RefereraExporteraLänk till posten
Permanent länk

Direktlänk
Referera
Referensformat
  • apa
  • ieee
  • modern-language-association-8th-edition
  • vancouver
  • Annat format
Fler format
Språk
  • de-DE
  • en-GB
  • en-US
  • fi-FI
  • nn-NO
  • nn-NB
  • sv-SE
  • Annat språk
Fler språk
Utmatningsformat
  • html
  • text
  • asciidoc
  • rtf
Systematic identification of recognition motifs for the hub protein LC8
Oregon State Univ, Dept Biochem & Biophys, Corvallis, OR 97331 USA.
Oregon State Univ, Dept Biochem & Biophys, Corvallis, OR 97331 USA.
Oregon State Univ, Dept Biochem & Biophys, Corvallis, OR 97331 USA.ORCID-id: 0000-0003-0533-9225
Univ Coll Dublin, Conway Inst Biomol & Biomed Sci, Dublin, Ireland.
Visa övriga samt affilieringar
2019 (Engelska)Ingår i: LIFE SCIENCE ALLIANCE, ISSN 2575-1077, Vol. 2, nr 4, artikel-id e201900366Artikel i tidskrift (Refereegranskat) Published
Abstract [en]

Hub proteins participate in cellular regulation by dynamic binding of multiple proteins within interaction networks. The hub protein LC8 reversibly interacts with more than 100 partners through a flexible pocket at its dimer interface. To explore the diversity of the LC8 partner pool, we screened for LC8 binding partners using a proteomic phage display library composed of peptides from the human proteome, which had no bias toward a known LC8 motif. Of the identified hits, we validated binding of 29 peptides using isothermal titration calorimetry. Of the 29 peptides, 19 were entirely novel, and all had the canonical TQT motif anchor. A striking observation is that numerous peptides containing the TQT anchor do not bind LC8, indicating that residues outside of the anchor facilitate LC8 interactions. Using both LC8-binding and nonbinding peptides containing the motif anchor, we developed the "LC8Pred" algorithm that identifies critical residues flanking the anchor and parses random sequences to predict LC8-binding motifs with similar to 78% accuracy. Our findings significantly expand the scope of the LC8 hub interactome.

Ort, förlag, år, upplaga, sidor
2019. Vol. 2, nr 4, artikel-id e201900366
Nationell ämneskategori
Biokemi och molekylärbiologi
Identifikatorer
URN: urn:nbn:se:uu:diva-396555DOI: 10.26508/lsa.201900366ISI: 000484355500016PubMedID: 31266884OAI: oai:DiVA.org:uu-396555DiVA, id: diva2:1368533
Forskningsfinansiär
Vetenskapsrådet, C0509201Tillgänglig från: 2019-11-07 Skapad: 2019-11-07 Senast uppdaterad: 2019-11-07Bibliografiskt granskad

Open Access i DiVA

fulltext(2732 kB)24 nedladdningar
Filinformation
Filnamn FULLTEXT01.pdfFilstorlek 2732 kBChecksumma SHA-512
13105335ca48588105bb8ba4aae5f09b2f90cf33e21810f6aa5032c9d800c33c735749c59a2294a2ae5d06810882dbbc374772702c7dc2ff87d33f499d419b73
Typ fulltextMimetyp application/pdf

Övriga länkar

Förlagets fulltextPubMed

Sök vidare i DiVA

Av författaren/redaktören
Waugh, NathanBlikstad, CeciliaIvarsson, YlvaBarbar, Elisar
Av organisationen
Institutionen för kemi - BMCBiokemi
Biokemi och molekylärbiologi

Sök vidare utanför DiVA

GoogleGoogle Scholar
Totalt: 24 nedladdningar
Antalet nedladdningar är summan av nedladdningar för alla fulltexter. Det kan inkludera t.ex tidigare versioner som nu inte längre är tillgängliga.

doi
pubmed
urn-nbn

Altmetricpoäng

doi
pubmed
urn-nbn
Totalt: 13 träffar
RefereraExporteraLänk till posten
Permanent länk

Direktlänk
Referera
Referensformat
  • apa
  • ieee
  • modern-language-association-8th-edition
  • vancouver
  • Annat format
Fler format
Språk
  • de-DE
  • en-GB
  • en-US
  • fi-FI
  • nn-NO
  • nn-NB
  • sv-SE
  • Annat språk
Fler språk
Utmatningsformat
  • html
  • text
  • asciidoc
  • rtf