Digitala Vetenskapliga Arkivet

Endre søk
RefereraExporteraLink to record
Permanent link

Direct link
Referera
Referensformat
  • apa
  • ieee
  • modern-language-association-8th-edition
  • vancouver
  • Annet format
Fler format
Språk
  • de-DE
  • en-GB
  • en-US
  • fi-FI
  • nn-NO
  • nn-NB
  • sv-SE
  • Annet språk
Fler språk
Utmatningsformat
  • html
  • text
  • asciidoc
  • rtf
Enthalpy-entropy compensation at play in human copper ion transfer
Umeå universitet, Teknisk-naturvetenskapliga fakulteten, Kemiska institutionen. (Pernilla Wittung-Stafshede)
Umeå universitet, Teknisk-naturvetenskapliga fakulteten, Kemiska institutionen. (Gerhard Gröbner)
Umeå universitet, Teknisk-naturvetenskapliga fakulteten, Kemiska institutionen. (Pernilla Wittung-Stafshede)
2015 (engelsk)Inngår i: Scientific Reports, ISSN 2045-2322, E-ISSN 2045-2322, Vol. 5, artikkel-id 10518Artikkel i tidsskrift (Fagfellevurdert) Published
Abstract [en]

Copper (Cu) is an essential trace element but toxic in free form. After cell uptake, Cu is transferred, via direct protein-protein interactions, from the chaperone Atox1 to the Wilson disease protein (WD) for incorporation into Cu-dependent enzymes. Cu binds to a conserved C1XXC2 motif in the chaperone as well as in each of the cytoplasmic metal-binding domains of WD. Here, we dissect mechanism and thermodynamics of Cu transfer from Atox1 to the fourth metal binding domain of WD. Using chromatography and calorimetry together with single Cys-to-Ala variants, we demonstrate that Cu-dependent protein heterocomplexes require the presence of C-1 but not C-2. Comparison of thermodynamic parameters for mutant versus wild type reactions reveals that the wild type reaction involves strong entropy-enthalpy compensation. This property is explained by a dynamic inter-conversion of Cu-Cys coordinations in the wild type ensemble and may provide functional advantage by protecting against Cu mis-ligation and bypassing enthalpic traps.

sted, utgiver, år, opplag, sider
2015. Vol. 5, artikkel-id 10518
Emneord [en]
copper chaperone, Atox1, Wilson disease protein, metal transport, size exclusion chromatography, thermodynamics, calorimetry
HSV kategori
Forskningsprogram
biokemi
Identifikatorer
URN: urn:nbn:se:umu:diva-106506DOI: 10.1038/srep10518ISI: 000355537200002PubMedID: 26013029OAI: oai:DiVA.org:umu-106506DiVA, id: diva2:841993
Tilgjengelig fra: 2015-07-16 Laget: 2015-07-14 Sist oppdatert: 2018-06-07bibliografisk kontrollert

Open Access i DiVA

fulltext(1442 kB)188 nedlastinger
Filinformasjon
Fil FULLTEXT01.pdfFilstørrelse 1442 kBChecksum SHA-512
f03eb332205e6765787b00201d200f18c419ed1659c45020d16ac45854ce3b5c459dcd37d2b9f77f637bd5d703e919da3851bf3c8dcf6aaf18ae12a10bffcb11
Type fulltextMimetype application/pdf

Andre lenker

Forlagets fulltekstPubMed

Søk i DiVA

Av forfatter/redaktør
Niemiec, Moritz S.Dingeldein, Artur P. G.Wittung-Stafshede, Pernilla
Av organisasjonen
I samme tidsskrift
Scientific Reports

Søk utenfor DiVA

GoogleGoogle Scholar
Totalt: 188 nedlastinger
Antall nedlastinger er summen av alle nedlastinger av alle fulltekster. Det kan for eksempel være tidligere versjoner som er ikke lenger tilgjengelige

doi
pubmed
urn-nbn

Altmetric

doi
pubmed
urn-nbn
Totalt: 311 treff
RefereraExporteraLink to record
Permanent link

Direct link
Referera
Referensformat
  • apa
  • ieee
  • modern-language-association-8th-edition
  • vancouver
  • Annet format
Fler format
Språk
  • de-DE
  • en-GB
  • en-US
  • fi-FI
  • nn-NO
  • nn-NB
  • sv-SE
  • Annet språk
Fler språk
Utmatningsformat
  • html
  • text
  • asciidoc
  • rtf